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Purpurne Saure Phosphatase
Purpurne saure Phosphatasen sind Metallohydrolasen mit zwei Metallionen pro aktivem Zentrum, einem Fe(III) und einem Me(II), häufig Zn(II) oder Fe(II). Sie haben ein pH-Optimum zwischen pH 4 und pH 7. Sie kommen sowohl in Pflanzen wie auch in Tieren vor. Ihren Namen verdanken sie ihrem Licht-Absorptionsmaximum bei etwa 560 nm, das durch einen Charge-transfer-Komplex zwischen Tyrosinat und Fe(III) verursacht wird. Im Gegensatz zu den metall-unabhängigen sauren Phosphatasen werden sie nicht durch L-Tartrat gehemmt.
Die im Experiment verwendete saure Phosphatase aus der Kartoffel gehört in diese Gruppe von Enzymen.
Wie sind die hydrophoben Aminosäuren im Molekuel verteilt?
Wie sind die elektrisch geladenen Reste verteilt?
Aus wievielen Ketten besteht das Protein (Quartaerstruktur)?
Wie sind diese gefaltet (Sekundaerstruktur)?
Enthaelt das Protein auch nicht-Protein-Anteile? Welche? Was ist deren Funktion?
kleinmolekulare Bestandteile hervorheben
Purpurne saure Phosphatasen aus Säugetieren sind monomer, mit einer Molekümasse von ungfähr 35'000 Da, und enthalten ein Fe(III)-Fe(II). Ihre Verwandten aus dem Pflanzenreich sind häufig Homodimere mit ca. 110'000 Da und haben ein Fe(III)-Zn(II)-Zentrum. Medizinisch relevant ist die Rolle der menschlichen purpurnen sauren Phosphatase bei der Knochenresorption (Osteoporase)
