Man nimmt an, dass Trypsin und Chymotrypsin aus einem gemeinsamen Vorfahren hervorgegangen sind, da sie eine ähnliche Aminosäuresequenz und damit eine sehr ähnliche Struktur besitzen.

Schematische Darstellung der Sekundärstruktur von (alpha-Helix rot, beta-Faltblatt gelb, beta-Turns blau, alles andere grün)

Schematische Darstellung der Sekundärstruktur von (alpha-Helix rot, beta-Faltblatt gelb, beta-Turns blau, alles andere grün)

Die der Strukturen von (blau)und , (grün) zeigt, wie sehr sich die Faltung der beiden Proteine gleicht, obwohl nur 40% der Aminosäuren übereinstimmen

, sowohl die von wie die von , werden durch Disulfidbrücken stabilisiert.

Ein kleinmolekularer Inhibitor in der Struktur von Chymotrypsin zeigt an, wo sich die aktive Stelle befindet

Die ist absolut konserviert. Ser, His und Asp in Trypsin sind rot, orange und gelb angefärbt. Die entsprechenden Reste in Chymotrypsin sind blau, helblau und grün angefärbt.