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Verdauung
Verdauungsenzyme katalysieren die Hydrolyse chemischer Bindungen zwischen Bausteinen von Nährstoffen:
- Proteasen hydrolysieren die Peptidbindung zwischen Aminosäuren in Proteinen;
- Lipasen hydrolysieren die Esterbindung zwischen Fettsäuren und Glycerin in Triacylglycerinen;
- Glycosidasen hydrolysieren die glycosidische Bindung zwischen aufeinander folgenden Zuckern in Kohlehydraten.
In diesem Versuch wird die Aktivität von Verdauungsenzymen mit einfachen Experimenten aufgezeigt. Die Experimente zeigen, dass Enzymreaktionen anhand der Abnahme der Substratkonzentration oder der Zunahme der Produktkonzentration verfolgt werden können, sofern entweder künstliche chromogene Substrate verfügbar sind, oder die Substratmenge bzw. Produktmenge mit einer Hilfsreaktion quantifizierbar ist.
Mit diesen Experimenten sollen folgende Ziele erreicht werden:
- Hydrolysereaktion von Verdauungsenzymen kennen
- Aussagekraft einer in vitro Enzymanalyse kennen
Theoretische Grundlagen
- Enzymaktivitäten
- Lipide
- Aminosäuren und Proteine
Strukturanimationen
- Chymotrypsin - eine typische Serin-Protease
- Mechanismus der Serin-Proteasen
- Chymotrypsinogen - die inaktive Vorstufe des Chymotrypsins
- Divergente Evolution von Trypsin und Chymotrypsin
- Trypsin-Inhibitor
- Konvergente Evolution: Die Serin-Proteasen Chymotrypsin und Subtilisin
- Pepsin - Beispiel einer sauren Protease
- Mechanismus der Aspartat-Proteasen
- Aktivierung von Pepsinogen zu Pepsin
- HIV-Protease
- Aktive Stelle der menschlichen Pankreas-Lipase
- Phospholipid aus der aktiven Stelle der Lipasestruktur
- Triacylglycerin
- Konformationsänderung der Triacylglycerin-Lipase
- Animation der Konformationsänderung
- Lipstatin
Last changed by: A.Honegger, 8/25/08
